Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding

Abstract

Using the method of competitive analysis the interaction of lysozyme with liposomes composed of phosphatidyicholine and diphosphatidylglycerot has been studied. In terms of the lattice and continuum models of large ligand adsorption to membrane thermodynamic parameters for the protein-lipid complexes have been estimated. Lysozyme binding to liposomes containing more than 25 mot % of DPG has been found to be characterized by the positive cooperativity, originating, presumably, from the self-association of the bound protein.Методом конкурентного аналізу досліджували взаємодію лізо­циму з ліпосомами, сформованими з фосфатидилхоліну та діфосфатидилгліцерину. У рамках решіткових та континуаль­них моделей адсорбції великих лігандів на поверхні зроблено оцінку термодинамічних параметрів утворення білок-ліпідних комплексів. Встановлено, іар взаємодія білка з ліпосомами, у яких частка дифосфатидил гліцерину складає понад 25 мол%, характеризується позитивною кооперативністю, яка може бути зумовлена самоасоціаиією молекул зв'язаного білка.Методом конкурентного анализа исследовано взаимодействие лизоцима с липосомами, состоящими из смесей фосфатидил-холина с дифосфатидил глицерином. В рамках решеточных и континуальных моделей адсорбции больших лигандов на поверхности оценены термодинамические параметры образова­ния белок-липидных комплексов. Установлено, что при содержании дифосфатидил глицерина, превышающем 25 мол% взаимодействие лизоцима с липидным бислоем характеризуется положительной кооперативностью, обусловленной, по-видимо­му, самоассоциацией молекул связанного белка.