Построение трехмерных моделей FtsZ-белков Arabidopsis thaliana на основе кристаллической структуры архебактериального комплекса FtsZ-GDP

Abstract

Построены трехмерные модели комплексов растительных FtsZ-белков, локализирующихся в цитозоле и хлоропластах, с молекулами ГДФ. В качестве матрицы использовали кристаллическую структуру комплекса FtsZ-GDP из архебактерии Methanococcus jannaschii (PDB-код 1FsZ). Показано, что вторичные структуры смоделированных белков содержат по десять цепей, однако у модели FtsZ-белка внутрихлоропластной локализации имеются десять α- и четыре 310-спирали, у цитозольного FtsZ-белка наблюдаются девять и три соответствующие структуры и отсутствуют а0 α-спираль перед нуклеотид-связывающим доменом и С-концевая 310-спираль во вторичном домене. Петля Т2 нуклеотид-связывающего кармана хлоропластной формы белка в позиции 49 содержит незаряженный аланин вместо заряженных остатков, характерных в аналогичной позиции для цитозольного и бактериального белков. При незначительной гомологии последовательностей FtsZ-белков (частичная гомология на уровне 47 %) построенные модели демонстрируют высокий уровень совпадения структуры с матрицей как в области нуклеотид-связывающего кармана, так по всей молекуле в целом и пригодны для дальнейших исследований по выявлению возможных сайтов связывания с динитроанилиновыми гербицидами.Three-dimensional models of FtsZ-protein complexes with GDF from Arabidopsis thaliana L. localized in cytosol (Entrez database code NP190843) and in chloroplasts (Entrez database code AAA82068) were developed. Crystal structure of the FtsZ-GDP complex from archaea Methanococcus jannaschii (PDB-code 1FSZ) was used as a matrix. Secondary structures of computed models contain ten β-strands. A chloroplast form of FtsZ-protein has ten α-helices and four 310-helices, whereas cytosolic form of protein has nine and three structures correspondently and neither a0-helix before nucleotide-binding domain nor C-terminal 310-helix in secondary domain. The T2-loop of nucleotide-binding pocket of chloroplast form of FtsZ-ptotein in position 49 contains non-charged alanin residue instead of the charged one which is typical for cytosolic and bacterial forms of proteins. At low sequence homology of FtsZ-proteins (approximately 47 %) the developed models demonstrate high coincidence with matrix both in the structures of nucleotide-binding pocket and in the whole molecule. The models are completely suitable for further studies of possible sites of binding with dinitroaniline