Відщеплення фібринопептиду А викликає структурні перебудови в 118-134 ділянці Вβ-ланцюга молекули фібрин(оген)у

Abstract

Дослiджено механiзм експонування виявленої ранiше неоантигенної детермiнанти (NAD) фiбринспецифiчного моноклонального антитiла (монАТ) I-3c у 118-134 дiлянцi Вβ-ланцюга фiбрину. З використанням електрофоретичного i паралельно IФА та ППР аналiзу взаємодiї фiбрину desA з монАТ I-3c у присутностi пептиду GPRP показано, що експонування NAD є результатом внутрiшньомолекулярної перебудови Е-регiону мономера молекули фiбрин(оген)у, яка iнiцiюється вiдщепленням фiбринопептиду А.Исследован механизм экспонирования обнаруженной ранее неоантигенной детерминанты (NAD) фибринспецифического моноклонального антитела (монАТ) I-3c в 118-134 участке Вβ-цепи фибрина. С использованием электрофоретического и параллельно ИФА и ППР анализа взаимодействия фибрина desA с монАТ I-3c в присутствии пептида GPRP показано, что экспонирование NAD является результатом внутримолекулярной перестройки E-региона мономера молекулы фибрин(оген)а, инициируемой отщеплением фибринопептида А.The mechanism of exposition of monoclonal antibody I-3c neoantigenic determinant (NAD) previously localized within 118-134 site of fibrinogen Вβ-chain has been investigated. Data obtained with the use of electrophoretic and parallel ELISA analyses and SPR analysis of the desA fibrin to monAb I-3c interaction in the GPRP peptide presence demonstrate that the NAD exposition is a result of the intramolecular rearrangement in the E region of a fibrin(ogen) monomer molecule triggered by the fibrinopeptide A cleavage.