Позаклітинні лектини сапрофітної бактерії Bacillus subtilis та її мутантів

Abstract

Досліджено вплив генетичних особливостей штамів В. subtilis на динаміку біосинтезу по­ заклітинних лектинів. Спектри позаклітинних білків усіх досліджених штамів містили дев'ять основних компонентів, але в різних кількісних співвідношеннях. На момент максимальної лектинової активності в культуральному середовищі штаму дикого типу переважають низькомо­лекулярні білки з молекулярною масою (м. м.) від 23 до 10 кДа, а у мутантів — більш інтенсивно виражені білки з м. м. 70,4—59,0 кДа, шр може свідчити про утворення агрегатів. Показано, що мутаційні порушення метаболізму амінокислот і структури білка, який бере участь у реплікативних та репаративних процесах, призводять до міжштамових відмінностей у продукуванні і вивільненні позаклітинних лектинів.The influence of genotype of B. subtilis strains on the dynamics of extracellular lectins biosynthesis was studied. The spectrum of extracellular proteins presented in all strains under study contains nine main components though in different proportion. The maximum of lectin activity in the culture liquid of the wild type strain coincides with predominance of low molecular weigt proteins about 23 to 10 kDa, while in mutant strains the most intensively expressed proteins have molecular weigt of 70.4-59.0 kDa, that may be due to the aggregate formation. It was shown that mutational changes in the aminoacid pathways as well as changes in the structure of protein participating in replication and reparation resulted in strain differencies in the production and release of lectins.Исследовано влияние генетических особенностей штаммов В. subtilis на динамику биосинтеза внеклеточных лектинов. Спек­тры внеклеточных белков всех исследуемых штаммов содержали девять основных компонентов, но в разных количественных соотношениях. К моменту достижения максимальной лектиновой активности в кулыпуральной среде штамма дико­го типа преобладают низкомолекулярные белки от 23 до 10 кДа, а у мутантов — более интенсивно выражены белки с молекулярной массой 70,4—59,0 кДа, что может свидетель­ствовать о формировании агрегатов. Показано, что мутаци­онные нарушения метаболизма аминокислот, а также струк­туры белка, участвующего в репликативных и регшративных процессах, приводят к междуштаммовым различиям в проду­цировании и высвобождении внеклеточных лектинов.