Использование карт Рамачандрана и биофизических фильтров при предсказании пространственной структуры

Abstract

Рассмотрены преимущества использования карт Рамачандрана в основанных на методах минимизации энергии подходах к предсказанию структуры белков. Приведены результаты сравнительного анализа разных биофизических фильтров, используемых для сокращения времени компьютерных подсчетов путем исключения из рассмотрения тех вариантов белковых структур, которые несхожи со структурами существующих в природе белков.

Вивчені можливості використання даних про заборонені значення двогранних кутів між хімічними зв’язками білкових молекул в основаних на методах мінімізації енергії підходах до передбачення структури білків при генеруванні просторового положення кожної амінокислоти амінокислотного ланцюга для зменшення кількості варіантів білкових структур, які треба генерувати та обчислювати їхню енергію. Досліджені переваги використання біофізичних фільтрів в основаних на методах мінімізації енергії підходах до передбачення структури білків. Наведено результати огляду і порівняльного аналізу різних біофізичних фільтрів, які використовуються для скорочення часу комп'ютерних підрахунків за рахунок виключення перед етапом обчислення енергії з розгляду тих варіантів білкових структур, які несхожі зі структурами існуючих у природі білків.

The use of data about the prohibited values of dihedral angles between the chemical bonds in protein molecules in the energy minimization based approaches for the protein structure prediction is studied. These data are used when the conformation of each following amino acid in amino-acidic chain is generated to reduce the number of generated protein structure variants for which the energy is computed. The benefits are investigated for using biophysical filters in the methods based on energy minimization approaches to the prediction of protein structure. A review and comparative analysis are made of different biophysical filters that are used to reduce the computation time by deleting the energy calculation stage for those variants of the protein structures that are unlike to natural protein structures.