Индуцируемая олигонуклеотидным субстратом димеризация эндодезоксирибонуклеазы Mval

Abstract

Методом электрофореза в денатурирующих условиях определена молекулярная масса эндодезоксирибонуклеазы MvaL. Показано, что исследованный белок состоит из одной субъединицы молекулярной массы 31 300±400. Близкие значения получены при ультрацентрифугировании фермента в градиенте концентрации сахарозы и гель-фильтрации. В присутствии олигонуклеотидного субстрата наблюдается увеличение молекулярной массы фермента до 53 000 ± З000 Да, что связано с димеризацией белка при образовании фермент-субстратного комплекса.

Методом електрофорезу за денатурувальних умов визначено молекулярну масу ендодезоксирибонуклеази MvaL. Показано, що досліджуваний білок складається з однієї субодиниці з молекулярною масою 31300 ± 400. Близькі значення отримано при ультрацентрифугуванні ферменту в градієнті концентрації сахарози і гель-фільтрації. За присутності олігонуклеотидного субстрату спостерігається збільшення молекулярної маси ферменту до 53000 ± 3000 Да, що пов’язано з димеризацією білка при утворенні фермент-субстратного комплексу.

Molecular weight of the endonuclease Mval was determined by the method of gel electrophoresis under denaturing conditions. The enzyme consists of a single polypeptide chain with molecular weight of 31300±400 dalton. Similar data are obtained by gel filtration and sucrose density gradient centrifugation. In the presence of substrate the oligonucleotide molecular weight of endonuclease Mval increases up to 53000±3000 dalton, that is related to protein dimerization during the formation of the enzyme-substrate complex.