Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A

Abstract

Фактор елонгації трансляції eEF1A забезпечує зв'язування кодонспецифічної аміноацил-тРНК з аміноацильним сайтом рибосоми. В даній роботі показано, що, крім своєї ролі в трансляції, eEF1A мас властивості, подібні до шаперонів, і здатний відновлювати активність денатурованої фенілаланіл-тРНК синтетази (PheRS). eEF1A·GDP і eEF1A·GTP форми фактора показують однаковий рівень активності у стимуляції ренату рації ферменту. Здатність eEF1A стимулюва­ти ренатурацію денатурованої PheRS може бути важливою для підтримки активної конформації ферменту в клітинах.

Фактор элонгации трансляции eEF1A обеспечивает связыва­ние кодонспецифической аминоацил-тРНК с А-сайтом рибосо­мы. В представленной работе показано, что, кроме своей роли в трансляции, eEF1A имеет свойства, подобные иіаперонам, и обладает способностью восстанавливать активность частич­но денатурированной фенилаланил-тРНК синтетазы (PheRS). eEFIA · GDP и eEF1A · GTP формы фактора обладают одинако­вой активностью в стимулировании ренатурации фермента. Способность eEF1A стимулировать ренатурацию денатуриро­ванной PheRS может быть важной для поддержания активной конформации фермента в клетках высших эукариот.

Translation elongation factor eEF1A provides binding of codon-specific aminoacyl-tRNA to the ribosomal A-site. We report herewith that, in addition to its role in the translation, eEF1A has chaperone-like properties to promote renaturation of denatured phenylalanyl-tRNA synthetase (PheRS). The eEF1A·GDP and eEF1A · GTP complexes demonstrate the same level of activity in stimulating the enzyme renaturation. The eEF1A capacity to promote renaturation of denatured PheRS might be important for maintenance of the enzyme activity in the protein synthesis compartment in higher eukaryotic cells.