Локалізація епітопу фібринспецифічного моноклонального антитіла І-3с у Вβ118–134 фрагменті фібрину людини

Abstract

Уточнено локалiзацiю неоантигенної детермiнанти фiбрину людини в межах його фрагмента Вβ118–134. Порiвняльний аналiз iнгiбiторної дiї пептидiв Вβ109–126 i Вβ121–138 на полiмеризацiю фiбрину та iмуноферментний аналiз зв’язування монАТ I-3с з фiбрином людини, бика, коня, щура та кроля вказали на локалiзацiю епiтопу у фрагментi Вβ126–135 фiбрину людини. На основi бiоiнформативного аналiзу молекул фiбриногену i фiбрину висловлено припущення, що експонування неоантигенної детермiнанти при переходi фiбриногену у фiбрин вiдбувається внаслiдок ослаблення взаємодiї мiж β-, α- та γ-ланцюгами у фрагментi суперспiралi, що включає Вβ73–138 дiлянку молекули фiбрину.

Уточнена локализация неоантигенной детерминанты фибрина человека в пределах его фрагмента Вβ118–134. Сравнительный анализ ингибирующего действия пептидов Вβ109–126 и Вβ121–138 на полимеризацию фибрина и иммуноферментный анализ связывания монАТ I-3с с фибрином человека, быка, лошади, крысы и кролика указали на локализацию эпитопа во фрагменте Вβ126–135 фибрина человека. На основе биоинформативного анализа молекул фибриногена и фибрина высказано предположение, что экспонирование неоантигенной детерминанты при переходе фибриногена в фибрин происходит вследствие ослабления взаимодействия между β-, α- и γ-цепями во фрагменте суперспирали, который включает Вβ73–138 участок молекулы фибрина.

Localization of the neoantigenic determinant within Вβ118–134 fragment of human fibrin has been clarified. Comparative analysis of the inhibitory influence of Bβ109–126 and Bβ121–138 peptides on fibrin polymerization, immuno-enzyme assay of mAb I-3c to human, bovine, horse, rat and rabbit fibrins binding indicated the location of epitope within Bβ126–135 part of Bβ118–138 fragment of a molecule. Based on the bioinformatic analysis of fibrinogen and fibrin molecules, we suggested that the neoantigenic determinant exposure at the fibrinogen-to-fibrin transition occured due to weakening the interaction between β-, α-, and γ-chains of the coiled-coil region, including Bβ73–138 fragment of a fibrin molecule.