Молекулярный шаперон Hsp60 образует комплекс с p70S6К в кардиомиоцитах человека

dc.contributor.authorКрупская, И.В.
dc.contributor.authorКапустян, Л.М.
dc.contributor.authorТихонкова, И.А.
dc.contributor.authorСидорик, Л.Л.
dc.date.accessioned2019-06-18T11:56:47Z
dc.date.available2019-06-18T11:56:47Z
dc.date.issued2011
dc.description.abstractМолекулярный шаперон Hsp60 и киназа p70S6 (p70S6K) выполняют важную функциональную роль в регуляции нормальной жизнедеятельности и апоптоза кардиомиоцитов. Цель. Исследовать возможность взаимодействия молекулярного шаперо на Hsp60 с p70S6K в кардиомиоцитах нормального и пораженного дилатационной кардиомиопатией (ДКМП) сердца человека. Методы. Коиммунопреципитация, вестерн-блот анализ. Результаты. Впервые показано взаимодействие молекулярного шаперона и двух форм p70S6K (a и b) в кардиомиоцитахнормальной и пораженной ДКМП тканях. Выводы. Полученные данные позволяют предположить участие молекулярного шаперо на Hsp60 в регуляции актив ности p70S6K при стресс-ндуцированном апоптозе кардиомиоцитов. Ключевые слова: Hsp60, p70S6К, коиммунопреципитация, кардиомиоцит, ДКМП, апоптоз.uk_UA
dc.description.abstractМолекулярний шаперон Hsp60 і кіназа p70S (p70S6К) виконують важливу функціональну роль у регуляції нормальної життєдіяльності та апоптозу кардіоміоцитів. Мета. Дослідити можливість взаємодії молекулярного шаперону Hsp60 і p70S6K у кардіоміоцитах нормального та ураженого дилятаційною кардіоміопатією (ДКМП) серця людини. Методи. Коімунопреципітація, вестерн-блот-аналіз. Результати. Вперше показано взаємодію молекулярного шаперону та двох форм p70S6K (a і b) в кардіоміоцитах нормальної і ураженої ДКМП тканин. Висновки. Отримані дані дозволяють припустити участь молекулярного шаперону Hsp60 у регуляції активності p70S6K за стрес-індукованого апоптозу кардіоміоцитів. Ключові слова: Hsp60, p70S6К, кардіоміоцит, ДКМП, апоптоз, коімунопреципітація.uk_UA
dc.description.abstractMolecular chaperon Hsp60 and protein kinase p70S6K play an important functional role in the regulation of cardiomyocytes vital function or apoptosis. Aim. To study a possibility of in vivo complex formation between Hsp60 and p70S6K in cardiomyocytes. Methods. Co-immunoprecipitation, Western-blot analysis. Results. We have identified in vivo interaction between molecular chaperone Hsp60 and two isoforms of proteinkinase p70S6K in human myocardium, normal and affected by cardiomyopathy. Conclusions. The results obtained suggest a possible participation of molecular chaperon Hsp60 in regulation of p70S6K activity in stressinduced apoptotic signaling pathway in cardiomyocytes. Keywords: Hsp60, p70S6K, cardiomyocyte, DCM, apoptosis, co-immunoprecipitation.uk_UA
dc.identifier.citationМолекулярный шаперон Hsp60 образует комплекс с p70S6К в кардиомиоцитах человека / И.В. Крупская, Л.М. Капустян, И.А. Тихонкова, Л.Л. Сидорик // Вiopolymers and Cell. — 2011. — Т. 27, № 4. — С. 36-39. — Бібліогр.: 16 назв. — рос.uk_UA
dc.identifier.issn0233-7657
dc.identifier.otherDOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.00007F
dc.identifier.udc577.21
dc.identifier.urihttps://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156356
dc.language.isoruuk_UA
dc.publisherІнститут молекулярної біології і генетики НАН Україниuk_UA
dc.relation.ispartofВiopolymers and Cell
dc.statuspublished earlieruk_UA
dc.subjectStructure and Function of Biopolymersuk_UA
dc.titleМолекулярный шаперон Hsp60 образует комплекс с p70S6К в кардиомиоцитах человекаuk_UA
dc.title.alternativeHsp60 and p70S6K form a complex in human cardiomyocytesuk_UA
dc.title.alternativeМолекулярний шаперон Hsp60 утворює комплекс з p70S6К у кардіоміоцитах людиниuk_UA
dc.typeArticleuk_UA

Файли

Оригінальний контейнер

Зараз показуємо 1 - 1 з 1
Завантаження...
Ескіз
Назва:
04-Kroupskaya.pdf
Розмір:
262.79 KB
Формат:
Adobe Portable Document Format

Контейнер ліцензії

Зараз показуємо 1 - 1 з 1
Завантаження...
Ескіз
Назва:
license.txt
Розмір:
817 B
Формат:
Item-specific license agreed upon to submission
Опис: