Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту

Abstract

Досліджували пероксидазну активність каталази P. vitale з етанолом як субстратом. Встановлено, що пероксидазна активність даної каталази (5–13 од/мг) значно нижча, ніж каталазна. Вивчення стаціонарної кінетики пероксидазної реакції показало, що основні кінетичні параметри пероксидазної реакції–Km 5,9 мМ і Vmax 0,22 мМ/хв с нижчими від встановлених раніше параметрів каталазної реакції, проте число обертів kcat -1,1·10⁵ с⁻¹ і каталітична ефективність kcat/Km – 1,9 · 10⁵ M⁻¹ с ⁻¹ свідчать, що цей фермент є досить ефективною пероксидазою. Як і в інших каталаз, константа швидкості пероксидазної реакції ферменту дорівнює 2,4 ·10⁴ с⁻¹M⁻¹.

Исследовали пероксидазную активность каталазы P. vitale с этанолом в качестве субстрата. Установлено, что пероксидазная активность данной каталазы (5–13 ед/мг) значительно ниже каталазной. Изучение стационарной кинетики пероксидазной реакции показало, что основные кинетические параметры пероксидазной реакции – Km 5,9 мМ и Vmax 0,22 мМ/мин ниже, чем установленные ранее параметры каталазной реакции, однако число оборотов kcat = 1 ,1· 103 с⁻¹ и каталитическая эффективность kc a tZKm-1,9-105 M c свидетельствуют о том, что данный фермент является довольно эффективной пероксидазой. Как и у других катализ, (константа скорости пероксидазной реакции равна 2,4·10⁴ с⁻¹ М⁻¹

Peroxidatic activity of the P. vitale catalase with ethanol as a substrate was investigated. It was determined that the peroxidatic activity of the catalase (5–13 U/mg) was over a hundred times less the catalatic activity. Study of the steady-state kinetics showed that kinetic parameters of peroxidatic reaction -Km 5.9 mM and Vmax 0.22 mM/min were lower tlian estimated earlier kinetics of Jlitj catalytic reaction. However, the turnover number kcat -1.1·10³ s⁻¹ and catalatic efficiency kM/Km ratio 1.9·10⁵ M s testify the catalase is rather effective peroxidase. The enzyme /fas the rate constant of the peroxidatic action equal to 2.4·10⁴ s⁻¹ M⁻¹ as catalases of other origins.